CAS:40566-85-6|4-HYDRAZINO-BENZOISCHE SÄURE ETHYLESTER HCL

Einführung von CAS:40566-85-6|4-HYDRAZINO-BENZOISCHE SÄURE ETHYLESTER HCL

Ethyl-4-hydrazinylbenzoathydrochlorid, auch bekannt als EHBAH, ist eine synthetische Verbindung, die in einer Vielzahl wissenschaftlicher Forschungsanwendungen verwendet wird. Es ist ein weißes kristallines Pulver mit einem Molekulargewicht von 246,71 g/mol und einem Schmelzpunkt von 190-192 Grad. EHBAH ist in Wasser und Ethanol löslich und wird für eine Vielzahl biochemischer und physiologischer Prozesse verwendet.

Spezifikation von CAS:40566-85-6|4-HYDRAZINO-BENZOISCHE SÄURE ETHYLESTER HCL

Forschungsanwendung von CAS:40566-85-6|4-HYDRAZINO-BENZOISCHE SÄURE ETHYLESTER HCL

Photonische Anwendungen

Ethyl-4-hydrazinylbenzoathydrochlorid wird im Bereich der Photonik erforscht. Studien haben gezeigt, dass seine Derivate signifikante nichtlineare optische Eigenschaften dritter Ordnung aufweisen, was sie für Anwendungen in photonischen Geräten vielversprechend macht. Beispielsweise weisen Derivate wie Ethyl-2-((2E)-2-(4-(Dimethylamino)benzyliden]hydrazinyl)-5-nitrobenzoat eine umgekehrte Sättigungsabsorption auf, eine Eigenschaft, die sich positiv auf die optische Begrenzung auswirkt Anwendungen in der Photonik (Nair et al., 2022).

Materialsynthese und Charakterisierung

Ethyl-4-hydrazinylbenzoathydrochlorid wird bei der Synthese und Charakterisierung neuer Materialien verwendet. Beispielsweise wurden seine Derivate mithilfe von Techniken wie Einkristall-Röntgenbeugung und DFT-basierten Untersuchungen synthetisiert und hinsichtlich ihrer optischen Eigenschaften charakterisiert. Diese Materialien weisen signifikante nichtlineare optische (NLO) Eigenschaften auf, die für technologische Anwendungen wichtig sind (Haroon et al., 2019).

Bioorthogonale Chemie

In der bioorthogonalen Chemie wird Ethyl-4-hydrazinylbenzoat-Hydrochlorid zur Bildung stabiler Bor-Stickstoff-Heterozyklen in neutralen wässrigen Lösungen verwendet. Diese Reaktionen sind orthogonal zu funktionellen Proteingruppen und eignen sich daher für die Proteinkonjugation in bioorthogonalen Kopplungsreaktionen unter physiologisch kompatiblen Bedingungen (Dilek et al., 2015).

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